Desempeño de un método analítico para determinar la función Fc en concentrados de inmunoglobulinas elaborados en el Laboratorio de Hemoderivados de la Universidad Nacional de Córdoba

Resumen

La Inmunoglobulina G (IgG) tiene como principal función atacar y eliminar a cualquier antígeno extraño que haya ingresado al organismo, y es la principal responsable de la inmunidad humoral. La molécula de IgG está constituida por dos cadenas pesadas y dos cadenas livianas, unidas entre sí por puentes disulfuro. Por acción enzimática, la IgG puede escindirse en fragmentos: un fragmento Fab, a través del cual la IgG se une al antígeno, y un fragmento cristalizable o fragmento Fc. Dado que este último media un gran número de mecanismos biológicos como, por ejemplo, la activación del sistema de complemento, resulta de vital importancia determinar su función en los concentrados purificados de IgG utilizados para realizar terapia de sustitución. En Farmacopea Europea (FE) se describe una técnica para la evaluación de la función Fc basada en la capacidad de la IgG de unirse a un antígeno adsorbido al glóbulo rojo (GR) y producir la lisis del mismo a través de la activación del sistema de complemento. Los objetivos del presente trabajo fueron evaluar el desempeño del método descrito en FE, a través de los parámetros precisión, especificidad y veracidad, y analizar concentrados de IgG elaborados en el Laboratorio de Hemoderivados (LH) para administración endovenosa y subcutánea. A través del análisis de los parámetros antes mencionados, se demostró que el método analítico evaluado posee un desempeño satisfactorio para determinar la función Fc, garantizando la calidad y eficacia de los concentrados terapéuticos. Además, se concluyó que las diferencias en los procesos productivos para obtener concentrados de administración endovenosa o subcutánea no afectan la funcionalidad del fragmento Fc de la IgG.